ВИДІЛЕННЯ ТА ОЧИЩЕННЯ КАРБОКСИПЕПТИДАЗИ A З ТКАНИНИ ЯЄЧНИКА МЕТОДОМ ГЕЛЬ-ХРОМАТОГРАФІЇ

Скорочена інформація про документ
dc.contributor.authorВовчук, Iрина Леонiдiвна
dc.contributor.authorВовчук, Ирина Леонидовна
dc.contributor.authorVovchuk, Iryna L.
dc.date.accessioned2010-10-04T09:56:40Z
dc.date.available2010-10-04T09:56:40Z
dc.date.issued2006
dc.descriptionВiсник Одеського нацiонального унiверситету = Вестник Одесского национального университета/ ОНУ імені І. І. Мечникова. - Одеса : Астропринт, 2006. - Том 11, Вип. 9: Сер. "Біологія". – укр. і рос.uk
dc.description.abstractРозроблена методика виділення та очищення карбоксипептидази А з тканин яєчника,що складається з поступового осадження ферменту сульфатом амонію та гель-хроматографії на сефадексах G-75 та G-100.Встановлено,що градієнтне висолення призводить до ефективного розподілу карбоксипептидази А по фракціях з максимальним виходом ферменту при 80%-ному насиченні (NH4)2SO4.Показано,що стабільні за умов хроматографії молекулярні форми карбоксипептидази А вихідного розчину та фракції,отриманної за 20%-ного насичення сульфатом амонію,мають близькі молекулярні маси,а ферменти фракцій,що отримані за 40%-ного та 60%-ного насичення,під час хроматографії піддаються обмеженому протеолізу без порушення активного центру.uk
dc.description.abstractРазработана методика выделения и очистки карбоксипептидазы А,состоящая из последовательного осаждения сульфатом аммония и гель-хроматографии на сефадексах G-75 и G-100.Установлено,что последовательное осаждение белков с помощью (NH4)2SO4 приводит к более эффективному разделению карбоксипептидазы А по фракциям с максимальным выходом фермента при 80%-ном насыщении.Стабильные при условиях хроматографии молекулярные формы карбоксипептидазы А исходного раствора и фермента,осажденного при 20%-ном насыщении сульфата аммония,имеют близкие молекулярные массы,а фермент из фракций, полученных после 40%-ного та 60%-ного насыщения, во время хроматографии подвергается ограниченному протеолизу без нарушения активности.
dc.description.abstractThe method of extracting and purification of carboxypeptidase A consisting of step-by-step ammonium sulfate sedimentation and gel-chromatography on Sefadex G-75 and G-100 was obtained. It was studied that step-by-step sedimentation leads to more effective carboxypeptidase A division to fractions with the maximal exiting by 80% saturation. It was shown that stable under chromatography molecular forms of carboxypeptidase A from the initial solution and the 20% saturation fraction have similar molecular masses but the enzyme from 40% and 60% saturation fractions undergo limited proteolysis without breach of the activity.
dc.identifier.citationВiсник Одеського нацiонального унiверситету = Odesa National University Heralduk
dc.identifier.urihttps://dspace.onu.edu.ua/handle/123456789/752
dc.publisherАстропринтuk
dc.relation.ispartofseriesБіологія;Том 11, Вип. 9. - С. 18 - 30.
dc.subjectкарбоксипептидаза Аuk
dc.subjectвиділення ферментівuk
dc.subjectгель-хроматографіяuk
dc.subjectкарбоксипептидаза Аuk
dc.subjectвыделение ферментовuk
dc.subjectгель-хроматографияuk
dc.subjectcarboxypeptidase Àuk
dc.subjectcarboxypeptidase Àuk
dc.subjectenzyme extractinguk
dc.subjectgel-chromatographyuk
dc.titleВИДІЛЕННЯ ТА ОЧИЩЕННЯ КАРБОКСИПЕПТИДАЗИ A З ТКАНИНИ ЯЄЧНИКА МЕТОДОМ ГЕЛЬ-ХРОМАТОГРАФІЇuk
dc.title.alternativeВЫДЕЛЕНИЕ И ОЧИСТКА КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ А ИЗ ТКАНИ ЯИЧНИКА МЕТОДОМ ГЕЛЬ-ХРОМАТОГРАФИИuk
dc.title.alternativeEXTRACTING AND PURIFICATION OF CARBOXYPEPTIDASE A FROM THE TISSUES OF OVARIUM BY GEL-CHROMATOGRAPHY METHODuk
dc.typeArticleuk
Файли
Контейнер файлів
Зараз показуємо 1 - 1 з 1
Ескіз недоступний
Назва:
Vest_Biol_06_9_18-30+.pdf
Розмір:
228.22 KB
Формат:
Adobe Portable Document Format
Завантажити
Ліцензійна угода
Зараз показуємо 1 - 1 з 1
Ескіз недоступний
Назва:
license.txt
Розмір:
1.82 KB
Формат:
Item-specific license agreed upon to submission
Опис:
Завантажити
Зібрання
Вісник Одеського національного університету. Біологія