Different-ligand and different-metal xylaratogermanates as effectors of Penicillium restrictum IM V F-100139 α-L-rhamnosidase and α-galactosidase

Скорочена інформація про документ
dc.contributor.authorGudzenko, O. V.
dc.contributor.authorBorzova, N. V.
dc.contributor.authorVarbanets, L. D.
dc.contributor.authorSeifullina, Inna Y.
dc.contributor.authorChebanenko, Olena A.
dc.contributor.authorMartsynko, Olena E.
dc.contributor.authorСейфулліна, Інна Йосипівна
dc.contributor.authorЧебаненко, Олена Анатоліївна
dc.contributor.authorМарцинко, Олена Едуардівна
dc.contributor.authorСейфуллина, Инна Иосифовна
dc.contributor.authorЧебаненко, Елена Анатольевна
dc.contributor.authorМарцинко, Елена Эдуардовна
dc.date.accessioned2022-07-01T11:43:44Z
dc.date.available2022-07-01T11:43:44Z
dc.date.issued2021
dc.description.abstractOne of the ways to create new biologically active substances based on enzymes is to obtain highly efficient protein-complex structures. Studies in recent years have shown that the coordination compounds of “essential” germanium with biologically active hydroxycarboxylic and, in particular, with xylaric, acids are characterized by low toxicity and a wide range of pharmacological action. In addition, many of them have proven to be activators of various enzymes. In this regard, the aim of work was to study the effects of mixed ligand and heterometallic coordination compounds of germanium with xylaric acid on the catalytic and some physicochemical properties of Penicillium restrictum IMV F-100139 α-galactosidase and α-L-rhamnosidase. α-Galactosidase activity was determined using p-nitrophenyl-α-D-galactopyranoside as a substrate. The activity of α-L-rhamnosidase was determined using the Davis method. As modifiers of enzyme activity differentligand and different-metalxylaratogermanates have been used. It was shown that the coordination compound (7) tris(bipyridine)nickel(II) μ-dihydroxyxylaratogermanate(IV) ([Ni(bipy)3]2[(OH)2Ge2(μ-HXylar)4Ge2(μ- OH)2]∙20Н2О∙2C2H5OH) exerted a significant effect on the catalytic properties of α-L-rhamnosidase and α-galactosidase from P. restrictum. The activation and thermal stabilization of P. restrictum α-L-rhamnosidase in the presence of (7) is based on the combination of all constituents of the effector molecule: cation [Ni(bipy)3]2+ and anion [(OH)2Ge2(μ-HXylar)4Ge2(μ-OH)2]4- metal complex, as well as the location of aromatic amino acids in the enzyme molecule. Weak non-covalent bonds between P. restrictum α-L-rhamnosidase molecules and compound (7) appear to create the conformation that is most favorable for the convergence of the active sites of the enzyme with the substrate.uk_UA
dc.description.abstractОдним із способів створення нових біо- логічно активних речовин на основі ензимів є одержання високоефективних протеїново-комп- лексних структур. Дослідженнями в останні роки встановлено, що координаційні сполуки «замінного» германію з біологічно активними гідроксикарбоновими і, зокрема, ксиларинови- ми кислотами характеризуються низькою ток- сичністю та широким спектром фармакологіч- ної дії. Крім того, багато з них є активаторами різних ензимів. У зв’язку з цим метою роботи було з’ясувати особливості впливу змішаних лігандних та гетерометалічних координацій- них сполук германію із ксиларовою кислотою на каталітичні та деякі фізико-хімічні влас- тивості α-галактозидази та α-L-рамнозидази Penicillium restrictum ІМВ F-100139. Активність α-галактозидази визначали, використовуючи як субстрат п-нітрофеніл-α-D-галактопіранозид, а активність α-L-рамнозидази – за допомогою методу Девіса. Модифікаторами ензиматич- ної активності були ксиларатогерманати різ- них лігандів та різних металів. Показано, що координаційна сполука (7) [трис (біпіридин) нікель (II) μ-дигідроксиксиларатогерманат (IV) ([Ni(bipy)3]2[(OH)2Ge2(μ-HXylar)4Ge2(μ- OH)2]∙20Н2О∙2C2H5OH) мала значний вплив на каталітичні властивості α-L-рамнозидази та α-галактозидази з P. restrictum. Активація та тер- мічна стабілізація α-L-рамнозидази P. restrictum у присутності (7) базується на взаємодії всіх складових молекули ефектора: катіона [Ni(bipy)3]2+ та аніона [(OH)2Ge2(μ-HXylar)4Ge2(μ- OH)2]4- м етального к омплексу, а т акож о собли востях розташування ароматичних амінокислот у молекулі ензиму. Слабкі нековалентні зв’язки між молекулами α-L-рамнозидази P. restrictum і сполуки (7), мабуть, створюють конформацію, яка є найсприятливішою для зближення актив- них ділянок ензиму із субстратом.
dc.identifierUDC 541.49:546.732/3:547.496.2
dc.identifier.citationUkrainian Biochemical Journaluk_UA
dc.identifier.doihttps://doi.org/10.15407/ubj93.05.052
dc.identifier.urihttps://dspace.onu.edu.ua/handle/123456789/33272
dc.language.isoenuk_UA
dc.relation.ispartofseries;Vol. 93, N. 5.
dc.subjectPenicillium restrictum IMV F-100139uk_UA
dc.subjectα-galactosidaseuk_UA
dc.subjectα-L-rhamnosidaseuk_UA
dc.subjectxylaratogermanates of different ligands and different metalsuk_UA
dc.subjectα-галактозидазаuk_UA
dc.subjectα-L-рамнозидазаuk_UA
dc.subjectксиларатогерманати різних лігандів та різних металівuk_UA
dc.titleDifferent-ligand and different-metal xylaratogermanates as effectors of Penicillium restrictum IM V F-100139 α-L-rhamnosidase and α-galactosidaseuk_UA
dc.title.alternativeРізнолігандні та різнометальні ксиларатогерманати як ефектори α-L-рамнозидази та α-галактозидази Penicillium restrictum IM V F-100139uk_UA
dc.typeArticleuk_UA
Файли
Контейнер файлів
Зараз показуємо 1 - 1 з 1
Ескіз
Назва:
52-62.pdf
Розмір:
1.32 MB
Формат:
Adobe Portable Document Format
Завантажити
Ліцензійна угода
Зараз показуємо 1 - 1 з 1
Ескіз недоступний
Назва:
license.txt
Розмір:
1.71 KB
Формат:
Item-specific license agreed upon to submission
Опис:
Завантажити
Зібрання
Статті та доповіді ФХФ