Different-ligand and different-metal xylaratogermanates as effectors of Penicillium restrictum IM V F-100139 α-L-rhamnosidase and α-galactosidase
Вантажиться...
Файли
Дата
2021
Науковий керівник
Укладач
Редактор
Назва журналу
ISSN
E-ISSN
Назва тому
Видавець
Анотація
One of the ways to create new biologically active substances based on enzymes is to obtain highly
efficient protein-complex structures. Studies in recent years have shown that the coordination compounds of
“essential” germanium with biologically active hydroxycarboxylic and, in particular, with xylaric, acids are
characterized by low toxicity and a wide range of pharmacological action. In addition, many of them have
proven to be activators of various enzymes. In this regard, the aim of work was to study the effects of mixed
ligand and heterometallic coordination compounds of germanium with xylaric acid on the catalytic and some
physicochemical properties of Penicillium restrictum IMV F-100139 α-galactosidase and α-L-rhamnosidase.
α-Galactosidase activity was determined using p-nitrophenyl-α-D-galactopyranoside as a substrate. The activity
of α-L-rhamnosidase was determined using the Davis method. As modifiers of enzyme activity differentligand
and different-metalxylaratogermanates have been used. It was shown that the coordination compound
(7) tris(bipyridine)nickel(II) μ-dihydroxyxylaratogermanate(IV) ([Ni(bipy)3]2[(OH)2Ge2(μ-HXylar)4Ge2(μ-
OH)2]∙20Н2О∙2C2H5OH) exerted a significant effect on the catalytic properties of α-L-rhamnosidase and
α-galactosidase from P. restrictum. The activation and thermal stabilization of P. restrictum α-L-rhamnosidase
in the presence of (7) is based on the combination of all constituents of the effector molecule: cation [Ni(bipy)3]2+
and anion [(OH)2Ge2(μ-HXylar)4Ge2(μ-OH)2]4- metal complex, as well as the location of aromatic amino acids
in the enzyme molecule. Weak non-covalent bonds between P. restrictum α-L-rhamnosidase molecules and
compound (7) appear to create the conformation that is most favorable for the convergence of the active sites
of the enzyme with the substrate.
Одним із способів створення нових біо- логічно активних речовин на основі ензимів є одержання високоефективних протеїново-комп- лексних структур. Дослідженнями в останні роки встановлено, що координаційні сполуки «замінного» германію з біологічно активними гідроксикарбоновими і, зокрема, ксиларинови- ми кислотами характеризуються низькою ток- сичністю та широким спектром фармакологіч- ної дії. Крім того, багато з них є активаторами різних ензимів. У зв’язку з цим метою роботи було з’ясувати особливості впливу змішаних лігандних та гетерометалічних координацій- них сполук германію із ксиларовою кислотою на каталітичні та деякі фізико-хімічні влас- тивості α-галактозидази та α-L-рамнозидази Penicillium restrictum ІМВ F-100139. Активність α-галактозидази визначали, використовуючи як субстрат п-нітрофеніл-α-D-галактопіранозид, а активність α-L-рамнозидази – за допомогою методу Девіса. Модифікаторами ензиматич- ної активності були ксиларатогерманати різ- них лігандів та різних металів. Показано, що координаційна сполука (7) [трис (біпіридин) нікель (II) μ-дигідроксиксиларатогерманат (IV) ([Ni(bipy)3]2[(OH)2Ge2(μ-HXylar)4Ge2(μ- OH)2]∙20Н2О∙2C2H5OH) мала значний вплив на каталітичні властивості α-L-рамнозидази та α-галактозидази з P. restrictum. Активація та тер- мічна стабілізація α-L-рамнозидази P. restrictum у присутності (7) базується на взаємодії всіх складових молекули ефектора: катіона [Ni(bipy)3]2+ та аніона [(OH)2Ge2(μ-HXylar)4Ge2(μ- OH)2]4- м етального к омплексу, а т акож о собли востях розташування ароматичних амінокислот у молекулі ензиму. Слабкі нековалентні зв’язки між молекулами α-L-рамнозидази P. restrictum і сполуки (7), мабуть, створюють конформацію, яка є найсприятливішою для зближення актив- них ділянок ензиму із субстратом.
Одним із способів створення нових біо- логічно активних речовин на основі ензимів є одержання високоефективних протеїново-комп- лексних структур. Дослідженнями в останні роки встановлено, що координаційні сполуки «замінного» германію з біологічно активними гідроксикарбоновими і, зокрема, ксиларинови- ми кислотами характеризуються низькою ток- сичністю та широким спектром фармакологіч- ної дії. Крім того, багато з них є активаторами різних ензимів. У зв’язку з цим метою роботи було з’ясувати особливості впливу змішаних лігандних та гетерометалічних координацій- них сполук германію із ксиларовою кислотою на каталітичні та деякі фізико-хімічні влас- тивості α-галактозидази та α-L-рамнозидази Penicillium restrictum ІМВ F-100139. Активність α-галактозидази визначали, використовуючи як субстрат п-нітрофеніл-α-D-галактопіранозид, а активність α-L-рамнозидази – за допомогою методу Девіса. Модифікаторами ензиматич- ної активності були ксиларатогерманати різ- них лігандів та різних металів. Показано, що координаційна сполука (7) [трис (біпіридин) нікель (II) μ-дигідроксиксиларатогерманат (IV) ([Ni(bipy)3]2[(OH)2Ge2(μ-HXylar)4Ge2(μ- OH)2]∙20Н2О∙2C2H5OH) мала значний вплив на каталітичні властивості α-L-рамнозидази та α-галактозидази з P. restrictum. Активація та тер- мічна стабілізація α-L-рамнозидази P. restrictum у присутності (7) базується на взаємодії всіх складових молекули ефектора: катіона [Ni(bipy)3]2+ та аніона [(OH)2Ge2(μ-HXylar)4Ge2(μ- OH)2]4- м етального к омплексу, а т акож о собли востях розташування ароматичних амінокислот у молекулі ензиму. Слабкі нековалентні зв’язки між молекулами α-L-рамнозидази P. restrictum і сполуки (7), мабуть, створюють конформацію, яка є найсприятливішою для зближення актив- них ділянок ензиму із субстратом.
Опис
Ключові слова
Penicillium restrictum IMV F-100139, α-galactosidase, α-L-rhamnosidase, xylaratogermanates of different ligands and different metals, α-галактозидаза, α-L-рамнозидаза, ксиларатогерманати різних лігандів та різних металів
Бібліографічний опис
Ukrainian Biochemical Journal