Специфіка поведінки водно-сольових розчинів альбуміну та плазми крові людини та інших ссавців
Альтернативна назва
Specific features of the behavior of aqueous salt solutions of albumin and blood plasma of humans and other mammals
Вантажиться...
Дата
2026
Науковий керівник
Укладач
Редактор
Назва журналу
ISSN
E-ISSN
Назва тому
Видавець
Анотація
Столярик О. Д. «Специфіка поведінки водно-сольових розчинів альбуміну та плазми крові людини і інших ссавців». – Кваліфікаційна наукова праця на правах рукопису.
Дисертація на здобуття наукового ступеня доктора філософії в галузі природничих наук за спеціальністю 104 – фізика і астрономія. Одеський національний університет імені І. І. Мечникова, Одеса, 2025.
У дисертаційній роботі досліджено поведінку одного з ключових параметрів водних розчинів – водневого показника – за зміни температури, концентрації солей та білків у розчині. Водневий показник (показник рН) визначається концентрацією вільних іонів водню у розчині та відіграє вирішальну роль у формуванні фізико-хімічних властивостей розчину. Дослідження поведінки показника рН є актуальним, адже показник кислотно лужного балансу впливає також на електрофізичні властивості білка, структурну організацію водного середовища, стабільність колоїдних систем та перебіг біохімічних процесів у живих організмах.
Відомо [1], що показник рН крові людини є жорсткою фізіологічною константою і набуває значень в межах 7.36–7.44 одиниць. Вихід за межі вказаного інтервалу призводить до порушення процесів гомеостазу, а відхилення нормального показника рН на 0.4–0.5 одиниць може спричинити незворотні зміни, несумісні з життям. Зміни кислотно-основного стану крові впливають на функціонування ферментних систем, проникність клітинних мембран, транспорт кисню та вуглекислого газу, а також на електрокінетичні властивості білків плазми крові. Крім того, зниження концентрації хлориду натрію в крові є причиною виходу води з кров’яного русла у міжклітинний простір, що призводить до загущення крові, порушень роботи нервової та серцево-судинної систем, а також змін водно-сольового балансу організму. Таким чином, дослідження закономірностей формування кислотно-основного балансу є важливим як з фундаментальної, так і з прикладної точки зору.
Проблемі визначення водневого показника розчинів та дослідженню температурних і концентраційних залежностей показника рН присвячено значну кількість наукових праць. Для опису кислотно-основних властивостей водних систем традиційно використовуються термодинамічні підходи, теорія електролітичної дисоціації, моделі активності іонів та уявлення про автопротоліз води. Значна частина існуючих моделей базується на припущенні про однорідність структури води та незалежність процесів переносу протонів від локальної організації водневих зв’язків. Однак такі підходи не завжди дозволяють пояснити особливості поведінки показника рН у концентрованих сольових та білкових системах, де суттєву роль відіграють колективні ефекти, гідратаційні процеси та структурна перебудова водного середовища.
У сучасних дослідженнях також активно застосовуються статистичні та молекулярно-динамічні підходи до опису структури води й механізмів переносу протонів. Проте значна складність міжмолекулярних взаємодій у воді та білкових розчинах не дозволяє сформувати універсальну модель, яка б одночасно враховувала вплив температури, концентрації електролітів, білкових макромолекул, діелектричної проникності та системи водневих зв’язків на кислотно-основний баланс. Недостатньо дослідженим залишається також взаємозв’язок між показником рН та дзета-потенціалом білкових розчинів, хоча саме ці параметри значною мірою визначають стабільність біоколоїдних систем та особливості міжмолекулярної взаємодії.
Особливий інтерес становлять водні розчини альбуміну, оскільки альбумін є одним з основних білків плазми крові та відіграє важливу роль у підтриманні онкотичного тиску, транспорті біологічно активних речовин та регуляції кислотно-основної рівноваги організму. Конформаційний стан молекул альбуміну, ступінь їх гідратації та поверхневий заряд істотно залежать від кислотності середовища, що, у свою чергу, впливає на електрокінетичні характеристики системи. У висококонцентрованих білкових розчинах додатково виникають кооперативні ефекти та процеси просторової самоорганізації, які можуть впливати на рухливість протонів і механізми формування водневого показника.
Центральне місце в роботі посідає вивчення механізмів формування водневого показника (рН) та дзета-потенціалу як фундаментальних параметрів, що визначають стабільність колоїдних систем, міжмолекулярну взаємодію та функціонування біологічних рідин. У роботі розглянуто особливості поведінки водних розчинів альбуміну та сольових систем у широкому інтервалі концентрацій і температур. Проаналізовано вплив концентрації білка на кислотно-основний стан розчину, а також можливий зв’язок між зміною рН, конформаційними перебудовами білкових молекул і структурою гідратних оболонок.
В дисертаційній роботі виконано побудову коміркової моделі для визначення дзета-потенціалу розчину альбуміну та досліджено експериментальні залежності дзета-потенціалу від показника рН, виявлено закономірності поведінки водно сольових розчинів альбуміну, а саме: подібність фізико-хімічних властивостей розчинів альбуміну та магнітних властивостей магнетиків, вплив динамічного фазового переходу у воді на дзета-потенціал розчину. Показано, що за певної температури 𝑇𝐻 ≈ 42°𝐶 у розчинах альбуміну і фібриногену має місце явище, подібне до фазового переходу другого роду у парамагнетиках. Для перевірки останнього припущення було застосовано теорію Ландау для фазових переходів другого роду.
Метою даної роботи є дослідження електрофізичних процесів, що відбуваються у водних розчинах альбуміну на основі експериментальних їх температурних та концентраційних залежностей показника рН та дзета-потенціалу; побудова теоретичної моделі для визначення показника кислотно-лужного балансу та встановлення тангенціального характеру дзета-потенціалу водних розчинів альбуміну.
Об’єктом досліджень є водні розчини альбуміну із додаванням натрій хлориду в інтервалі температур, близькому до фізіологічного.
Предметом досліджень є особливості поведінки рН-індексу, викликані бінарними зіткненнями, температурні та концентраційні залежності показника кислотно-лужного балансу та дзета-потенціалу водних розчинів альбуміну; залежність дзета-потенціалу водних розчинів альбуміну від показника рН.
Stoliaryk O. D. “Specific Features of the Behavior of Aqueous Salt Solutions of Albumin and Blood Plasma of Humans and Other Mammals.” – Qualifying scientific work submitted as a manuscript. Dissertation for the degree of Doctor of Philosophy in Natural Sciences, specialty 104 – Physics and Astronomy. Odesa I. I. Mechnikov National University, Odesa, 2025. The dissertation investigates the behavior of one of the key parameters of aqueous solutions – the hydrogen index – under variations in temperature and concentrations of salts and proteins in solution. The hydrogen index (pH value) is determined by the concentration of free hydrogen ions in a solution and plays a crucial role in the formation of the physicochemical properties of the system. Investigation of pH behavior is highly relevant, since the acid–base balance affects the electrophysical properties of proteins, the structural organization of the aqueous medium, the stability of colloidal systems, and the course of biochemical processes in living organisms. It is known [1] that the pH value of human blood is a strict physiological constant ranging from 7.36 to 7.44. Deviations beyond this interval lead to disturbances in homeostasis, while changes in normal pH values by 0.4–0.5 units may cause irreversible alterations incompatible with life. Variations in the acid–base state of blood influence the functioning of enzymatic systems, the permeability of cellular membranes, the transport of oxygen and carbon dioxide, as well as the electrokinetic properties of blood plasma proteins. Furthermore, a decrease in sodium chloride concentration in blood causes water transport from the bloodstream into the intercellular space, resulting in blood thickening, disorders of the nervous and cardiovascular systems, and disturbances of the body’s water–salt balance. Therefore, investigation of the mechanisms governing acid–base balance formation is important from both fundamental and applied perspectives. A considerable number of scientific studies have been devoted to determining the hydrogen index of solutions and investigating the temperature and concentration dependences of pH. Traditional approaches to describing the acid–base properties of aqueous systems are based on thermodynamic concepts, the theory of electrolytic dissociation, ion activity models, and the concept of water autoprotolysis. Most existing models assume structural homogeneity of water and independence of proton transfer processes from the local organization of hydrogen bonds. However, such approaches do not always adequately explain the behavior of pH in concentrated salt and protein systems, where collective effects, hydration processes, and structural rearrangements of the aqueous medium play a significant role. Modern investigations also actively employ statistical and molecular dynamics approaches for describing water structure and proton transfer mechanisms. Nevertheless, the considerable complexity of intermolecular interactions in water and protein solutions prevents the development of a universal model capable of simultaneously accounting for the influence of temperature, electrolyte concentration, protein macromolecules, dielectric permittivity, and the hydrogen-bond network on acid–base balance. The relationship between pH and the zeta potential of protein solutions also remains insufficiently studied, despite the fact that these parameters largely determine the stability of biocolloidal systems and the characteristics of intermolecular interactions. Particular interest is associated with aqueous albumin solutions, since albumin is one of the major proteins of blood plasma and plays an important role in maintaining oncotic pressure, transporting biologically active substances, and regulating acid–base equilibrium in the body. The conformational state of albumin molecules, their degree of hydration, and surface charge strongly depend on the acidity of the medium, which in turn affects the electrokinetic characteristics of the system. In highly concentrated protein solutions, additional cooperative effects and processes of spatial self-organization arise, which may influence proton mobility and the mechanisms responsible for pH formation. The central focus of this work is the investigation of the mechanisms governing the formation of the hydrogen index (pH) and zeta potential as fundamental parameters determining the stability of colloidal systems, intermolecular interactions, and the functioning of biological fluids. The behavior of aqueous albumin solutions and salt systems over a wide range of concentrations and temperatures is analyzed. The influence of protein concentration on the acid–base state of the solution, as well as the possible relationship between pH variations, conformational rearrangements of protein molecules, and the structure of hydration shells, is examined. Within the framework of the dissertation, a cell model for determining the zeta potential of albumin solutions was developed, and experimental dependences of the zeta potential on pH were investigated. Regularities in the behavior of aqueous salt albumin solutions were revealed, including similarities between the physicochemical properties of albumin solutions and the magnetic properties of magnetic materials, as well as the influence of a dynamic phase transition in water on the zeta potential of the solution. It was demonstrated that at a characteristic temperature of 𝑇𝐻 ≈ 42°𝐶 albumin and fibrinogen solutions exhibit a phenomenon analogous to a second-order phase transition in paramagnetic systems. To verify this assumption, Landau theory of second-order phase transitions was applied. The aim of this work is to investigate electrophysical processes occurring in aqueous albumin solutions on the basis of experimentally obtained temperature and concentration dependences of pH and zeta potential; to construct a theoretical model for determining the acid–base balance index; and to establish the tangential character of the zeta potential in aqueous albumin solutions. The object of the study is aqueous albumin solutions with the addition of sodium chloride within a temperature range close to physiological conditions. The subject of the study includes the specific features of pH-index behavior caused by binary collisions, the temperature and concentration dependences of the acid–base balance index and zeta potential in aqueous albumin solutions, as well as the dependence of the zeta potential of aqueous albumin solutions on pH.
Stoliaryk O. D. “Specific Features of the Behavior of Aqueous Salt Solutions of Albumin and Blood Plasma of Humans and Other Mammals.” – Qualifying scientific work submitted as a manuscript. Dissertation for the degree of Doctor of Philosophy in Natural Sciences, specialty 104 – Physics and Astronomy. Odesa I. I. Mechnikov National University, Odesa, 2025. The dissertation investigates the behavior of one of the key parameters of aqueous solutions – the hydrogen index – under variations in temperature and concentrations of salts and proteins in solution. The hydrogen index (pH value) is determined by the concentration of free hydrogen ions in a solution and plays a crucial role in the formation of the physicochemical properties of the system. Investigation of pH behavior is highly relevant, since the acid–base balance affects the electrophysical properties of proteins, the structural organization of the aqueous medium, the stability of colloidal systems, and the course of biochemical processes in living organisms. It is known [1] that the pH value of human blood is a strict physiological constant ranging from 7.36 to 7.44. Deviations beyond this interval lead to disturbances in homeostasis, while changes in normal pH values by 0.4–0.5 units may cause irreversible alterations incompatible with life. Variations in the acid–base state of blood influence the functioning of enzymatic systems, the permeability of cellular membranes, the transport of oxygen and carbon dioxide, as well as the electrokinetic properties of blood plasma proteins. Furthermore, a decrease in sodium chloride concentration in blood causes water transport from the bloodstream into the intercellular space, resulting in blood thickening, disorders of the nervous and cardiovascular systems, and disturbances of the body’s water–salt balance. Therefore, investigation of the mechanisms governing acid–base balance formation is important from both fundamental and applied perspectives. A considerable number of scientific studies have been devoted to determining the hydrogen index of solutions and investigating the temperature and concentration dependences of pH. Traditional approaches to describing the acid–base properties of aqueous systems are based on thermodynamic concepts, the theory of electrolytic dissociation, ion activity models, and the concept of water autoprotolysis. Most existing models assume structural homogeneity of water and independence of proton transfer processes from the local organization of hydrogen bonds. However, such approaches do not always adequately explain the behavior of pH in concentrated salt and protein systems, where collective effects, hydration processes, and structural rearrangements of the aqueous medium play a significant role. Modern investigations also actively employ statistical and molecular dynamics approaches for describing water structure and proton transfer mechanisms. Nevertheless, the considerable complexity of intermolecular interactions in water and protein solutions prevents the development of a universal model capable of simultaneously accounting for the influence of temperature, electrolyte concentration, protein macromolecules, dielectric permittivity, and the hydrogen-bond network on acid–base balance. The relationship between pH and the zeta potential of protein solutions also remains insufficiently studied, despite the fact that these parameters largely determine the stability of biocolloidal systems and the characteristics of intermolecular interactions. Particular interest is associated with aqueous albumin solutions, since albumin is one of the major proteins of blood plasma and plays an important role in maintaining oncotic pressure, transporting biologically active substances, and regulating acid–base equilibrium in the body. The conformational state of albumin molecules, their degree of hydration, and surface charge strongly depend on the acidity of the medium, which in turn affects the electrokinetic characteristics of the system. In highly concentrated protein solutions, additional cooperative effects and processes of spatial self-organization arise, which may influence proton mobility and the mechanisms responsible for pH formation. The central focus of this work is the investigation of the mechanisms governing the formation of the hydrogen index (pH) and zeta potential as fundamental parameters determining the stability of colloidal systems, intermolecular interactions, and the functioning of biological fluids. The behavior of aqueous albumin solutions and salt systems over a wide range of concentrations and temperatures is analyzed. The influence of protein concentration on the acid–base state of the solution, as well as the possible relationship between pH variations, conformational rearrangements of protein molecules, and the structure of hydration shells, is examined. Within the framework of the dissertation, a cell model for determining the zeta potential of albumin solutions was developed, and experimental dependences of the zeta potential on pH were investigated. Regularities in the behavior of aqueous salt albumin solutions were revealed, including similarities between the physicochemical properties of albumin solutions and the magnetic properties of magnetic materials, as well as the influence of a dynamic phase transition in water on the zeta potential of the solution. It was demonstrated that at a characteristic temperature of 𝑇𝐻 ≈ 42°𝐶 albumin and fibrinogen solutions exhibit a phenomenon analogous to a second-order phase transition in paramagnetic systems. To verify this assumption, Landau theory of second-order phase transitions was applied. The aim of this work is to investigate electrophysical processes occurring in aqueous albumin solutions on the basis of experimentally obtained temperature and concentration dependences of pH and zeta potential; to construct a theoretical model for determining the acid–base balance index; and to establish the tangential character of the zeta potential in aqueous albumin solutions. The object of the study is aqueous albumin solutions with the addition of sodium chloride within a temperature range close to physiological conditions. The subject of the study includes the specific features of pH-index behavior caused by binary collisions, the temperature and concentration dependences of the acid–base balance index and zeta potential in aqueous albumin solutions, as well as the dependence of the zeta potential of aqueous albumin solutions on pH.
Опис
Ключові слова
показник рН, водно-білковий розчин, альбумін, дзета потенціал, діелектрична проникність, водневий зв’язок, фазовий перехід, поріг перколяції, динамічне розсіяння світла, теплові флуктуації, макромолекула, кінетичне моделювання біохімічних реакцій, критичні явища, критична точка, pH value, aqueous protein solution, albumin, zeta potential, dielectric permittivity, hydrogen bond, phase transition, percolation threshold, dynamic light scattering, thermal fluctuations, macromolecule, kinetic modeling of biochemical reactions, critical phenomena, critical point, 01.04.02 Теоретична фізика, 104 Фізика та астрономія
Бібліографічний опис
Столярик О. Д. Специфіка поведінки водно-сольових розчинів альбуміну та плазми крові людини та інших ссавців : дис. … канд. фіз.-мат. наук (д-ра філос.) у галузі 10 Природничі науки : 01.04.02 ; 104 / О. Д. Столярик ; наук. керівник М. П. Маломуж ; Одес. нац. ун-т імені І. І. Мечникова. Одеса, 2026. 109 с.
DOI
ORCID:
УДК
577.32, 539.19,539.198, 532.7