Каракіс, C. Г.Драгоєва, А. Г.Лавренюк, Тетяна ІванівнаЧабан, Ю. Л.Каракис, С. Г.Драгоева, А. Г.Лавренюк, Татьяна ИвановнаKarakis, S. G.Dragoeva, A. G.Lavreniuk, Tetiana IvanivnaChaban, Yu. L.2018-06-052018-06-052000Вiсник Одеського нацiонального унiверситету = Odesa National University Heraldhttps://dspace.onu.edu.ua/handle/123456789/16586З’ясовано вплив амінокислот аспарагінової родини на активність аспартаткінази трихомної ціанобактерії Spirulina platensis. З’ясовано, що 80% загальної аспартаткіназної активності ферментного препарату підлягає кумулятивному інгібуванню L-треоніном та L-лізином. Решта аспартаткіназної активності інгібується також L-гомосерином. Висловлюється припущення, що АК у S. platensis представлена принаймні двома ізоферментами.Изучено влияние аминокислот аспарагинового семейства на активность аспартаткиназы Spirulina platensis. Показано, что 80 % от аспартаткиназной активности ферментного препарата подвергается кумулятивному ингибированию L-лизином и L-треонином. Остаточная активность ингибируется L-гомосерином. Высказано предположение, что АК у S. platensis представлена не меньше, чем двумя изоферментами.The effect of asparagine family amino acids on the activity of aspartate kinase of filamentous cyanobacterium Spirulina platensis has been studied. It is shown that 80% of the aspartate kinase activity in enzymatic preparation is subject to cumulative inhibition by L-threonine and L.-lysine. Remaining aspartate kinase activity is inhibited by L-homoserine. It is supposed that not less than two isoenzymes of aspartate kinase exist in S. platensis.ukаспартаткіназаактивністьрегуляціяаспартаткиназаактивностьрегуляцияaspartate kinaseactivityregulationSpirulina platensisArticle