Выделение и идентификация молекулярных форм карбоксипептидазы А опухолевой ткани эндометрия матки женщин

Скорочена інформація про документ
dc.contributor.authorВовчук, Ирина Леонидовна
dc.contributor.authorКучеров, Виктор Александрович
dc.contributor.authorПетров, Сергей Анатольевич
dc.contributor.authorПетров, Сергій Анатолійович
dc.contributor.authorPetrov, Serhii A.
dc.contributor.authorVovchuk, Iryna L.
dc.contributor.authorВовчук, Iрина Леонiдiвна
dc.contributor.authorКучеров, Віктор Олександрович
dc.contributor.authorKucherov, Viktor O.
dc.date.accessioned2020-09-26T09:00:49Z
dc.date.available2020-09-26T09:00:49Z
dc.date.issued2006
dc.description.abstractМетодом электрофореза в полиакриламидном геле изучены белковый спектр и многообразие молекулярных форм карбоксипептидазы А немалигнизированной и опухолевой тканей эндометрия матки женщин. Разработан метод выделения изоферментов карбоксипептидазы А и идентификации их в гелевом блоке. Изучены электрофоретические характеристики идентифицированных изоферментов. Показано, что при малигнизации наблюдается упрощение изоферментного спектра карбоксипептидазы А за счет отсутствия в ткани гиперплазированного и малигнизированного эндометрия малоподвижной формы фермента с Rf 0,026 и появления в трансформированных тканях опухолеассоциированных изоферментов с Rf 0,065–0,067, что является свидетельством изозимного переключения в ходе онкопроцесса.uk_UA
dc.description.abstractThe protein spectrum and molecular forms of carboxypeptidase A from normal and tumour endometrium tissues were studied by the electrophoretic method. The method of carboxypeptidase A obtaining and its identification in gel blocks was created. The electrophoretic characteristics of identified isozymes were studied. It was shown that under malignisation decreasing of carboxypeptidase A spectrum realised because of absence of slow form of the enzyme with Rf 0,026 of hyperplased and malignant endometrium and appearance in transformed tissues tumour-associated isozyme with Rf 0,065–0,067, which is evidence of isozyme transmitting in the development of oncoprocess.
dc.description.abstractМетодом електрофорезу у поліакріламідному гелі вивчені білковий спектр та множинність молекулярних форм карбоксипептидази А немалігнізованої та пухлинної тканин ендометрію. Розроблено метод виділення ізоферментів карбоксипептидази А та ідентифікації їх у гелевому блоці. Досліджені електрофоретичні характеристики ідентифікованих ізоферментів. Встановлено спрощення ізоферментного спектру карбоксипептидази А за процесу малігнізації у зв’язку з відсутністю в тканинах гіперплазованого та малігнізованого ендометрію малорухомої форми ферменту з Rf 0,026 та з’явленням в трансформованих тканинах пухлиноасоційованих ізоферментів з Rf 0,065–0,067, що підтверджує наявність ізозимного переключення за онкопроцесу.
dc.identifierУДК: 577.15.152:577.15.072/08/082
dc.identifier.citationВісник Харківського національного університету імені В.Н.Каразінаuk_UA
dc.identifier.urihttps://dspace.onu.edu.ua/handle/123456789/28845
dc.language.isoruuk_UA
dc.relation.ispartofseriesБіологія;Вип. 4, № 748.
dc.subjectкарбоксипептидаза Аuk_UA
dc.subjectмалигнизацияuk_UA
dc.subjectизоферментыuk_UA
dc.subjectмалігнізаціяuk_UA
dc.subjectізоферментиuk_UA
dc.subjectкарбоксипептидаза Аuk_UA
dc.subjectcarboxypeptidase Auk_UA
dc.subjectmalignisationuk_UA
dc.subjectisozymesuk_UA
dc.titleВыделение и идентификация молекулярных форм карбоксипептидазы А опухолевой ткани эндометрия матки женщинuk_UA
dc.title.alternativeВиділення та ідентифікація молекулярних форм карбоксипептидази А пухлинної тканини ендометрію матки жінокuk_UA
dc.title.alternativeObtaining and identification of molecular forms of carboxypeptidase A from tumour tissue of women womb endometriumuk_UA
dc.typeArticleuk_UA
Файли
Контейнер файлів
Зараз показуємо 1 - 1 з 1
Ескіз
Назва:
21-32.pdf
Розмір:
951.76 KB
Формат:
Adobe Portable Document Format
Завантажити
Ліцензійна угода
Зараз показуємо 1 - 1 з 1
Ескіз недоступний
Назва:
license.txt
Розмір:
1.71 KB
Формат:
Item-specific license agreed upon to submission
Опис:
Завантажити
Зібрання
Статті та доповіді БФ