Please use this identifier to cite or link to this item:
http://dspace.onu.edu.ua:8080/handle/123456789/752
Title: | ВИДІЛЕННЯ ТА ОЧИЩЕННЯ КАРБОКСИПЕПТИДАЗИ A З ТКАНИНИ ЯЄЧНИКА МЕТОДОМ ГЕЛЬ-ХРОМАТОГРАФІЇ |
Other Titles: | ВЫДЕЛЕНИЕ И ОЧИСТКА КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ А ИЗ ТКАНИ ЯИЧНИКА МЕТОДОМ ГЕЛЬ-ХРОМАТОГРАФИИ EXTRACTING AND PURIFICATION OF CARBOXYPEPTIDASE A FROM THE TISSUES OF OVARIUM BY GEL-CHROMATOGRAPHY METHOD |
Authors: | Вовчук, Iрина Леонiдiвна Вовчук, Ирина Леонидовна Vovchuk, Iryna L. |
Citation: | Вiсник Одеського нацiонального унiверситету = Odesa National University Herald |
Issue Date: | 2006 |
Publisher: | Астропринт |
Keywords: | карбоксипептидаза А виділення ферментів гель-хроматографія карбоксипептидаза А выделение ферментов гель-хроматография carboxypeptidase À carboxypeptidase À enzyme extracting gel-chromatography |
Series/Report no.: | Біологія;Том 11, Вип. 9. - С. 18 - 30. |
Abstract: | Розроблена методика виділення та очищення карбоксипептидази А з тканин яєчника,що складається з поступового осадження ферменту сульфатом амонію та гель-хроматографії на сефадексах G-75 та G-100.Встановлено,що градієнтне висолення призводить до ефективного розподілу карбоксипептидази А по фракціях з максимальним виходом ферменту при 80%-ному насиченні (NH4)2SO4.Показано,що стабільні за умов хроматографії молекулярні форми карбоксипептидази А вихідного розчину та фракції,отриманної за 20%-ного насичення сульфатом амонію,мають близькі молекулярні маси,а ферменти фракцій,що отримані за 40%-ного та 60%-ного насичення,під час хроматографії піддаються обмеженому протеолізу без порушення активного центру. Разработана методика выделения и очистки карбоксипептидазы А,состоящая из последовательного осаждения сульфатом аммония и гель-хроматографии на сефадексах G-75 и G-100.Установлено,что последовательное осаждение белков с помощью (NH4)2SO4 приводит к более эффективному разделению карбоксипептидазы А по фракциям с максимальным выходом фермента при 80%-ном насыщении.Стабильные при условиях хроматографии молекулярные формы карбоксипептидазы А исходного раствора и фермента,осажденного при 20%-ном насыщении сульфата аммония,имеют близкие молекулярные массы,а фермент из фракций, полученных после 40%-ного та 60%-ного насыщения, во время хроматографии подвергается ограниченному протеолизу без нарушения активности. The method of extracting and purification of carboxypeptidase A consisting of step-by-step ammonium sulfate sedimentation and gel-chromatography on Sefadex G-75 and G-100 was obtained. It was studied that step-by-step sedimentation leads to more effective carboxypeptidase A division to fractions with the maximal exiting by 80% saturation. It was shown that stable under chromatography molecular forms of carboxypeptidase A from the initial solution and the 20% saturation fraction have similar molecular masses but the enzyme from 40% and 60% saturation fractions undergo limited proteolysis without breach of the activity. |
Description: | Вiсник Одеського нацiонального унiверситету = Вестник Одесского национального университета/ ОНУ імені І. І. Мечникова. - Одеса : Астропринт, 2006. - Том 11, Вип. 9: Сер. "Біологія". – укр. і рос. |
URI: | http://dspace.onu.edu.ua:8080/handle/123456789/752 |
Appears in Collections: | Вісник Одеського національного університету. Біологія |
Files in This Item:
File | Description | Size | Format | |
---|---|---|---|---|
Vest_Biol_06_9_18-30+.pdf | 228.22 kB | Adobe PDF | View/Open |
Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.