DSpace О системе DSpace
україн русск eng
[Зарегистрироваться]
 

Repository at Odesa I.Mechnikov National University >
Біологічний факультет >
Вісник ОНУ. Сер. "Біологія" >

Пожалуйста, используйте этот идентификатор, чтобы цитировать или ссылаться на этот ресурс: http://dspace.onu.edu.ua:8080/handle/123456789/752

Название: ВИДІЛЕННЯ ТА ОЧИЩЕННЯ КАРБОКСИПЕПТИДАЗИ A З ТКАНИНИ ЯЄЧНИКА МЕТОДОМ ГЕЛЬ-ХРОМАТОГРАФІЇ
Другие названия: ВЫДЕЛЕНИЕ И ОЧИСТКА КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ А ИЗ ТКАНИ ЯИЧНИКА МЕТОДОМ ГЕЛЬ-ХРОМАТОГРАФИИ
EXTRACTING AND PURIFICATION OF CARBOXYPEPTIDASE A FROM THE TISSUES OF OVARIUM BY GEL-CHROMATOGRAPHY METHOD
Авторы: Вовчук, Ірина Леонідівна
Вовчук, Ирина Леонидовна
Vovchuk, I. L.
Ключевые слова: карбоксипептидаза А
виділення ферментів
гель-хроматографія
карбоксипептидаза А
выделение ферментов
гель-хроматография
carboxypeptidase À
carboxypeptidase À
enzyme extracting
gel-chromatography
Дата публикации: 2006
Издатель: Астропринт
Источник: Вiсник Одеського нацiонального унiверситету = Odesa National University Herald
Серия/номер: Біологія;Том 11, Вип. 9. - С. 18 - 30.
Краткий осмотр (реферат): Розроблена методика виділення та очищення карбоксипептидази А з тканин яєчника,що складається з поступового осадження ферменту сульфатом амонію та гель-хроматографії на сефадексах G-75 та G-100.Встановлено,що градієнтне висолення призводить до ефективного розподілу карбоксипептидази А по фракціях з максимальним виходом ферменту при 80%-ному насиченні (NH4)2SO4.Показано,що стабільні за умов хроматографії молекулярні форми карбоксипептидази А вихідного розчину та фракції,отриманної за 20%-ного насичення сульфатом амонію,мають близькі молекулярні маси,а ферменти фракцій,що отримані за 40%-ного та 60%-ного насичення,під час хроматографії піддаються обмеженому протеолізу без порушення активного центру.
Разработана методика выделения и очистки карбоксипептидазы А,состоящая из последовательного осаждения сульфатом аммония и гель-хроматографии на сефадексах G-75 и G-100.Установлено,что последовательное осаждение белков с помощью (NH4)2SO4 приводит к более эффективному разделению карбоксипептидазы А по фракциям с максимальным выходом фермента при 80%-ном насыщении.Стабильные при условиях хроматографии молекулярные формы карбоксипептидазы А исходного раствора и фермента,осажденного при 20%-ном насыщении сульфата аммония,имеют близкие молекулярные массы,а фермент из фракций, полученных после 40%-ного та 60%-ного насыщения, во время хроматографии подвергается ограниченному протеолизу без нарушения активности.
The method of extracting and purification of carboxypeptidase A consisting of step-by-step ammonium sulfate sedimentation and gel-chromatography on Sefadex G-75 and G-100 was obtained. It was studied that step-by-step sedimentation leads to more effective carboxypeptidase A division to fractions with the maximal exiting by 80% saturation. It was shown that stable under chromatography molecular forms of carboxypeptidase A from the initial solution and the 20% saturation fraction have similar molecular masses but the enzyme from 40% and 60% saturation fractions undergo limited proteolysis without breach of the activity.
Описание: Вiсник Одеського нацiонального унiверситету = Вестник Одесского национального университета/ ОНУ імені І. І. Мечникова. - Одеса : Астропринт, 2006. - Том 11, Вип. 9: Сер. "Біологія". – укр. і рос.
URI (Унифицированный идентификатор ресурса): http://dspace.onu.edu.ua:8080/handle/123456789/752
Располагается в коллекциях:Вісник ОНУ. Сер. "Біологія"

Файлы этого ресурса:

Файл Описание РазмерФормат
Vest_Biol_06_9_18-30+.pdf228,22 kBAdobe PDFПросмотреть/Открыть
View Statistics

Все ресурсы в архиве электронных ресурсов защищены авторским правом, все права сохранены.

 

п╞пҐпЄп╣п╨я│ я├п╦я┌п╦я─п╬п╡п╟пҐп╦я▐ DSpace Software Copyright © 2002-2005 MIT and Hewlett-Packard - Обратная связь