Выделение и идентификация молекулярных форм карбоксипептидазы А опухолевой ткани эндометрия матки женщин
Дата
2006
Науковий керівник
Укладач
Редактор
Назва журналу
Номер ISSN
Номер E-ISSN
Назва тому
Видавець
Анотація
Методом электрофореза в полиакриламидном геле изучены белковый спектр и многообразие молекулярных форм карбоксипептидазы А немалигнизированной и опухолевой тканей эндометрия матки женщин. Разработан метод выделения изоферментов карбоксипептидазы А и идентификации их в гелевом блоке. Изучены электрофоретические характеристики идентифицированных изоферментов. Показано, что при малигнизации наблюдается упрощение изоферментного спектра карбоксипептидазы А за счет отсутствия в ткани гиперплазированного и малигнизированного эндометрия малоподвижной формы фермента с Rf 0,026 и появления в трансформированных тканях опухолеассоциированных изоферментов с Rf 0,065–0,067, что является свидетельством изозимного переключения в ходе онкопроцесса.
The protein spectrum and molecular forms of carboxypeptidase A from normal and tumour endometrium tissues were studied by the electrophoretic method. The method of carboxypeptidase A obtaining and its identification in gel blocks was created. The electrophoretic characteristics of identified isozymes were studied. It was shown that under malignisation decreasing of carboxypeptidase A spectrum realised because of absence of slow form of the enzyme with Rf 0,026 of hyperplased and malignant endometrium and appearance in transformed tissues tumour-associated isozyme with Rf 0,065–0,067, which is evidence of isozyme transmitting in the development of oncoprocess.
Методом електрофорезу у поліакріламідному гелі вивчені білковий спектр та множинність молекулярних форм карбоксипептидази А немалігнізованої та пухлинної тканин ендометрію. Розроблено метод виділення ізоферментів карбоксипептидази А та ідентифікації їх у гелевому блоці. Досліджені електрофоретичні характеристики ідентифікованих ізоферментів. Встановлено спрощення ізоферментного спектру карбоксипептидази А за процесу малігнізації у зв’язку з відсутністю в тканинах гіперплазованого та малігнізованого ендометрію малорухомої форми ферменту з Rf 0,026 та з’явленням в трансформованих тканинах пухлиноасоційованих ізоферментів з Rf 0,065–0,067, що підтверджує наявність ізозимного переключення за онкопроцесу.
The protein spectrum and molecular forms of carboxypeptidase A from normal and tumour endometrium tissues were studied by the electrophoretic method. The method of carboxypeptidase A obtaining and its identification in gel blocks was created. The electrophoretic characteristics of identified isozymes were studied. It was shown that under malignisation decreasing of carboxypeptidase A spectrum realised because of absence of slow form of the enzyme with Rf 0,026 of hyperplased and malignant endometrium and appearance in transformed tissues tumour-associated isozyme with Rf 0,065–0,067, which is evidence of isozyme transmitting in the development of oncoprocess.
Методом електрофорезу у поліакріламідному гелі вивчені білковий спектр та множинність молекулярних форм карбоксипептидази А немалігнізованої та пухлинної тканин ендометрію. Розроблено метод виділення ізоферментів карбоксипептидази А та ідентифікації їх у гелевому блоці. Досліджені електрофоретичні характеристики ідентифікованих ізоферментів. Встановлено спрощення ізоферментного спектру карбоксипептидази А за процесу малігнізації у зв’язку з відсутністю в тканинах гіперплазованого та малігнізованого ендометрію малорухомої форми ферменту з Rf 0,026 та з’явленням в трансформованих тканинах пухлиноасоційованих ізоферментів з Rf 0,065–0,067, що підтверджує наявність ізозимного переключення за онкопроцесу.
Опис
Ключові слова
карбоксипептидаза А, малигнизация, изоферменты, малігнізація, ізоферменти, карбоксипептидаза А, carboxypeptidase A, malignisation, isozymes
Бібліографічний опис
Вісник Харківського національного університету імені В.Н.Каразіна