Активність аспартаткінази Spirulina platensis за впливу амінокислот аспарагінової родини
Вантажиться...
Дата
2000
Науковий керівник
Укладач
Редактор
Назва журналу
Номер ISSN
Номер E-ISSN
Назва тому
Видавець
Одеський національний університет імені І. І. Мечникова
Анотація
З’ясовано вплив амінокислот аспарагінової родини на активність аспартаткінази трихомної ціанобактерії Spirulina platensis.
З’ясовано, що 80% загальної аспартаткіназної активності ферментного препарату підлягає кумулятивному інгібуванню L-треоніном та L-лізином. Решта аспартаткіназної активності інгібується також L-гомосерином.
Висловлюється припущення, що АК у S. platensis представлена принаймні
двома ізоферментами.
Изучено влияние аминокислот аспарагинового семейства на активность аспартаткиназы Spirulina platensis. Показано, что 80 % от аспартаткиназной активности ферментного препарата подвергается кумулятивному ингибированию L-лизином и L-треонином. Остаточная активность ингибируется L-гомосерином. Высказано предположение, что АК у S. platensis представлена не меньше, чем двумя изоферментами.
The effect of asparagine family amino acids on the activity of aspartate kinase of filamentous cyanobacterium Spirulina platensis has been studied. It is shown that 80% of the aspartate kinase activity in enzymatic preparation is subject to cumulative inhibition by L-threonine and L.-lysine. Remaining aspartate kinase activity is inhibited by L-homoserine. It is supposed that not less than two isoenzymes of aspartate kinase exist in S. platensis.
Изучено влияние аминокислот аспарагинового семейства на активность аспартаткиназы Spirulina platensis. Показано, что 80 % от аспартаткиназной активности ферментного препарата подвергается кумулятивному ингибированию L-лизином и L-треонином. Остаточная активность ингибируется L-гомосерином. Высказано предположение, что АК у S. platensis представлена не меньше, чем двумя изоферментами.
The effect of asparagine family amino acids on the activity of aspartate kinase of filamentous cyanobacterium Spirulina platensis has been studied. It is shown that 80% of the aspartate kinase activity in enzymatic preparation is subject to cumulative inhibition by L-threonine and L.-lysine. Remaining aspartate kinase activity is inhibited by L-homoserine. It is supposed that not less than two isoenzymes of aspartate kinase exist in S. platensis.
Опис
Ключові слова
аспартаткіназа, активність, регуляція, аспартаткиназа, активность, регуляция, aspartate kinase, activity, regulation, Spirulina platensis
Бібліографічний опис
Вiсник Одеського нацiонального унiверситету = Odesa National University Herald