Please use this identifier to cite or link to this item: http://dspace.onu.edu.ua:8080/handle/123456789/10468
Title: Комп’ютерне моделювання просторової структури білка - модулятора гіберелінової відповіді RHT-1 Triticum Aestivum L. з ро дини Della -Gras білків
Other Titles: Computer modeling of protein spatial structure of hibberellin response RHT-1 Triticum aestivum L. from Della-Gras proteins Family
Authors: Одинець, К. О.
Корнелюк, О. І.
Чеботар, Сабіна Віталіївна
Odynets, K. O.
Korneliuk, O. I.
Chebotar, Sabina V.
Чеботарь, Сабина Витальевна
Citation: Фактори експериментальної еволюції організмів
Issue Date: 2016
Keywords: білки DELLA
GRAS сімейство
реакція гібербеліну
моделювання структури
DELLA protein
GRAS family
gibberellin response
structure modeling
Series/Report no.: ;Т. 19.
Abstract: Інтенсивні дослідження молекулярних механізмів росту рослин та їх регуляції є важливими для створення нових високоврожайних сортів пшениці. Короткостеблові сорти пшениці в певних умовах дають збільшення врожайності зерна та є стійкими до полягання. Причина полягає в зниженій відповіді цих сортів на фітогормон росту гіберелін, що пов’язано з мутантними алелями карликовості в одному з двох локусів Rht-B1 або Rht-D1. Ці гени короткостебловості були введені у геноми багатьох сортів пшениці у селекційних програмах за допомогою звичайних схрещувань.
Modeling of 3D structure of wheat RHT-1 protein (Reduced height protein 1, Ta-RHT1) which is a modulator of plant growth hormone gibberellin response and belongs to the DELLA subfamily of GRAS family of plant protein repressors of transcription. Methods. BLAST-analysis, 3D structure modeling by Robetta, I-TASSER and Swiss-Model web-servers. Results. For Ta-RHT1 protein the secondary and subdomain structure and regions of high structural disorder are predicted. Crystal structures of SAM-dependent methyltransferases containing β-layer with seven β-strands were used as structural templates for modeling. Conservative tyrosine Y594 residue in SAW-domain can probably be phosphorylated and ensure the regulation of activity of Ta-RHT1 protein. N-terminal deletion M1-E64 in Ta-RHT1 is associated with altered response to growth hormone gibberellin and therefore shorter stalk of wheat and its resistance to lodging, leads to loss of specific 38DELLA42 and 60LExLE64 motifs. Since 38DELLA42 motif is required for binding to gibberellin receptor, apparently these mutations resulted in violations of specific binding of Ta-RHT1 with GID1 and violation of the subsequent proteolysis and ubiquitination of DELLA-protein.
URI: http://dspace.onu.edu.ua:8080/handle/123456789/10468
Appears in Collections:Статті та доповіді БФ

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
669-773-1-PB.pdf1.29 MBAdobe PDFThumbnail
View/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.